「股票601288」北大新研究：STING蛋白相分离形成的内质立方膜结构调节天然免疫

经过可溶性蛋白的液相-液相别离构成的生物分子缩合物(biodensates)已得到广泛研讨。但是，既没有报导内质(ER)跨膜蛋白的相别离，也没有报导具有安排的膜结构的生物冷凝物。

4月8日，北京大学生命科学学院蒋争凡实验室在NatureCellBiology宣布了在天然免疫及蛋白质相别离范畴的最新效果，题为“TheSTINGPhase-SeparatorSuppressesInnateImmuneSignaling”。北京大学生科院2016级博士生于晓彧同学为论文的榜首作者，生科院/北大--清华生命科学联合中心的蒋争凡教授为通讯作者。

该研讨发现STING蛋白相别离构成的内质立方膜结构调理天然免疫。这些发现还提示了60余年前发现的存在于简直一切生命体各种细胞内的各类立方膜结构的构成或许受相关跨膜蛋白相别离的驱动。

本研讨中，蒋争凡实验室的于晓彧同学首要发现在DNA病毒感染后期的细胞内，或体外用STING激活剂(2‘3’-cGAMP、c-di-GMP)处理的细胞内，均可观察到未进行高尔基体转运的STING蛋白在内质膜构成不少有高度液滴性质的微米等级的凝团体。荧光漂白技能发现细胞内STING构成的凝团体十分类似于可溶性蛋白产生液相-液相别离构成的相别离液滴。

更奇特的是，光镜-电镜联合技能并结合免疫电镜显现STING蛋白构成的凝团体是一个由内质膜构成的、高度特化的内部像拼图样(Puzzle-like)的膜结构；三维重组后的成果则显现在细胞核周围构成“蜂窝状”的“类细胞器”样结构，十分类似于艾滋病患者淋巴细胞中广泛存在的内质“立方膜结构”。

参考资料：

x-mol/paper/1380235742798700544？recommendPaper=1380077193267273728